当暴露在过高的温度下时，生物细胞会经历一种被称为“热应激反应”的过程。热应激触发一系列信号机制，产生各种热休克蛋白(Hsps)，包括小热休克蛋白(sHsps)。这些“细胞消防员”保护热敏结构，防止蛋白质聚集，并帮助折叠受损的蛋白质。
大肠杆菌是一种被广泛研究的细菌，在大肠杆菌中，一种名为IbpA的sHsp还有一个有趣的额外用途。除了作为伴侣的传统作用外，IbpA还充当“安全捕获物”，在不必要的时候抑制其自身的合成。简而言之，IbpA可以通过影响信使RNA到蛋白质的翻译来调节特定基因的表达，以响应温度线索。
尽管科学家们最近发现IbpA调节其自身及其类似物(一种具有共同祖先并由基因复制事件产生的基因)IbpB的表达，但尚不清楚该蛋白是否也调节其他基因。
在最近发表在《美国国家科学院院刊》上的一项研究中，日本东京工业大学的Hideki Taguchi教授和Tsukumi Miwa博士解决了这一知识差距。二人通过对基因工程大肠杆菌菌株的各种实验，探索了IbpA调节热休克反应的机制，揭示了热休克蛋白的一种新的关键功能。
他们最初发现IbpA的过度表达导致许多热休克蛋白的显著下调。进一步的实验表明，IbpA在翻译水平上对这些热休克蛋白没有影响，即它不会阻止这些蛋白从RNA合成。这使得研究人员推测IbpA可能会影响σ32的表达，σ32是一种主要的热休克转录因子，负责调节大约100个基因的表达，其中许多基因与热休克反应有关。
通过对IbpA过表达突变体和IbpA缺失突变体的实验，研究人员发现，IbpA在翻译水平而非转录水平抑制σ32的表达。因此，他们提出了一个新的模型来解释IbpA在正常和热应激条件下是如何运作的。在该模型中，当温度不过高时，IbpA抑制rpoH RNA的翻译，从而产生σ32。反过来，缺乏σ32会使Hsps(包括IbpA)的水平保持在较低水平。然而，当热休克发生时，IbpA与错误折叠或聚集的蛋白质结合，使rpoH RNA单独存在。这导致了σ32的迅速增加，从而激活了热休克蛋白的产生，以应对热应力造成的损伤。
然而，这些结果提出了一个问题:IbpA抑制rpoH翻译的生理意义是什么?“一种可能性是翻译水平的表达调节通常是快速的，因此非常适合在热休克时立即诱导，”田口教授解释说。“在正常条件下，IbpA严格抑制σ32水平的另一个优点是抑制Hsp的表达，这在没有应力的情况下是不必要的。”
总的来说，这项研究有助于阐明细菌是如何适应恶劣环境的。田口教授评论说:“我们对IbpA的研究揭示了这一以前未被认识到的因素在大肠杆菌热休克反应中的作用。”这些知识在生物工程、工业、医学和环境应用中是必不可少的。
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希望本篇文章《探索大肠杆菌热休克反应的全新机制》能对你有所帮助！
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